ccdc的论文格式提交格式

gee-ccdc-工具 关于 该存储库托管着一组旨在与Google Earth Engine（GEE）中的CCDC算法的输出进行交互的工具和应用程序的快照。 它还托管了这些工具和实用程序的文档（进行中）。 要直接在GEE中访问存储库的最新版本，请单击 要访问Google Earth Engine应用程序以探索Landsat观测值和CCDC系数的时间序列，请单击 引文 Arévalo，P.，Bullock，EL，Woodcock，CE，Olofsson，P.（2020年）。 一套用于在Google Earth Engine中进行持续土地变化监测的工具。 气候前沿。

CCDC工具 中大西洋大学网络防御竞赛的开源工具

使用gold文件，修改代码中的protein和ligand就可以通过ccdc的python-api实现分子对接。并且在控制台中输出每个参考配体出用新分子的得分（大->小）。

复现导师发我的一篇毕业论文。其实是挺过时的东西了，不过貌似做的人很少，复现出来结果也不错，挺有想法的一篇文章。

早期影像变化监测matlab代码中央结算公司 使用所有可用Landsat数据开发的用于土地覆被的连续变化检测和分类（CCDC）的算法。 如有任何疑问，请联系康涅狄格大学自然资源与环境系的Zhe Zhu（）。 CCDC软件现已在线可用！ 用于更改检测软件的最新13.01 CCDC软件是。 它适用于“分析就绪”数据和“收集1”数据。 它仅适用于64位Linux计算机。 目前没有提供分类软件，因为它需要训练数据才能运行该软件。 的，也提供了CCDC Assistor 1.02，它是一个用户界面工具，用于协助CCDC进行数据准备和地图提取（更多功能正在开发中）。 请注意，CCDC的输出将是数千个Matlab文件，其中包含每种时间序列模型的各种信息，如下所示： “ t_start”：时间序列模型启动时 “ t_end”：时间序列模型结束时 “ t_break”：观察到第一个中断（更改）时 “系数”：每个光谱带的每个时间序列模型的系数。 行是a0 c1 a1 b1 a2 b2 a3 b3（Zhu and Woodcock，2014，2015）。 列分别指的是蓝色，绿色，红色，NIR，SWIR1，S

CCDC GOLD Suite 5.3 linux版 分子模型研究软件，分子对接模拟软件，包括安装包授权文件和补丁，补丁解压密码xiaoqq@foxmail.com GOLD has proven success in virtual screening, lead optimisation, and identifying the correct binding mode of active molecules. Comprehensively validated and widely used, GOLD enables you to make confident binding mode predictions, and achieve high database enrichments. GOLD reliably identifies the correct binding mode for a large range of test set cases, and has been shown to perform favourably against other docking tools in numerous independent studies. GOLD is highly configurable allowing you to take full advantage of your knowledge of a protein-ligand system in order to maximise docking performance. GOLD enables complete user control over speed versus accuracy settings, from efficient virtual screening of large compound libraries, to highly accurate exhaustive sampling for lead optimisation. With a wide range of available scoring functions and customisable docking protocols, GOLD provides consistently high performance across a diverse range of receptor types. GOLD accounts for receptor flexibility through side-chain flexibility and most importantly ensemble docking. Using a novel methodology which avoids computationally expensive sequential docking of ligands into multiple protein structures, ensemble docking with GOLD solves the challenge of model selection. A wide range of constraints can be employed to ensure, for example, that key H-bond interactions are fulfilled, or to bias docking results towards a known binding motif. Unfavourable ligand conformations can be eliminated by utilising customisable torsion angle distributions and an extensive library of ring conformations extracted from the Cambridge Structural Database.